Indhold
Enzymer er kritiske proteinmolekyler i levende systemer, der, når de først er syntetiseret, normalt ikke omdannes til noget andet slags molekyle, ligesom de stoffer, der indtages som brændstof til fordøjelses- og respirationsprocesser (f.eks. Sukker, fedt, molekylært ilt). Dette skyldes, at enzymer er det katalysatorer, hvilket betyder, at de kan deltage i kemiske reaktioner uden at blive ændret, lidt som moderatoren af en offentlig debat, der ideelt bevæger deltagerne og publikum mod en konklusion ved at diktere argumentets vilkår, uden at tilføje nogen unik information.
Over 2.000 enzymer er identificeret, og hver af dem er involveret i en specifik kemisk reaktion. Enzymer er derfor substratspecifikke. De grupperes i et halvt dusin klasser på grundlag af den slags reaktioner, de deltager i.
Grundlæggende om enzym
Enzymer tillader, at et stort antal reaktioner finder sted i kroppen under betingelser af homøostaseeller samlet biokemisk balance. For eksempel fungerer mange enzymer bedst ved et pH-niveau (surhedsgrad) tæt på pH-værdien, som kroppen normalt opretholder, hvilket er i området 7 (dvs. hverken alkalisk eller surt). Andre enzymer fungerer bedst ved lav pH (høj surhedsgrad) på grund af kravene i deres miljø; for eksempel er indersiden af maven, hvor nogle fordøjelsesenzymer fungerer, meget sur.
Enzymer deltager i processer, der spænder fra blodkoagulation til DNA-syntese til fordøjelse. Nogle findes kun i celler og deltager i processer, der involverer små molekyler, såsom glykolyse; andre udskilles direkte i tarmen og handler på bulkstof, såsom slugt mad.
Da enzymer er proteiner med ret høje molekylmasser, har de hver især en distinkt tredimensionel form. Dette bestemmer de specifikke molekyler, som de virker på. Ud over at være pH-afhængig, er formen på de fleste enzymer temperaturafhængig, hvilket betyder, at de fungerer bedst i et temmelig smalt temperaturområde.
Sådan fungerer enzymer
De fleste enzymer fungerer ved at sænke aktiveringsenergi af en kemisk reaktion. Nogle gange bringer deres form reaktanterne fysisk tæt sammen i stil, måske af en sportsholdscoach eller arbejdsgruppechef, der har til hensigt at få en opgave hurtigere gjort. Det menes, at når enzymer binder til en reaktant, ændrer deres form sig på en måde, der destabiliserer reaktanten og gør den mere modtagelig for uanset hvilken kemisk ændring reaktionen involverer.
Reaktioner, der kan fortsætte uden tilførsel af energi, kaldes eksoterme reaktioner. I disse reaktioner har produkterne eller kemikalierne, der er dannet under reaktionen, et lavere energiniveau end kemikalierne, der tjener som reaktionsbestanddele. På denne måde "søger" molekyler som vand deres eget (energi) niveau; atomer "foretrækker" at være i arrangementer med lavere total energi, ligesom vand strømmer ned ad bakke til det lavest tilgængelige fysiske punkt. Når man sammenstiller alt dette, er det klart, at eksoterme reaktioner altid foregår naturligt.
Det faktum, at en reaktion vil finde sted, selv uden input, siger intet om den hastighed, hvormed den vil ske. Hvis et stof, der indtages i kroppen, naturligt ændrer sig til to derivater, der kan tjene som direkte kilder til cellenergi, gør dette lidt godt, hvis reaktionen naturligvis tager timer eller dage at afslutte. Selv når produkternes samlede energi er højere end reaktanternes, er energibanen ikke en glat ned ad bakke på en graf; I stedet skal produkterne nå et højere niveau af energi end det, de begyndte med, så de kan "komme over pukkelen", og reaktionen kan fortsætte. Denne indledende investering af energi i reaktanterne, der betaler sig i form af produkter, er den førnævnte aktiveringsenergieller E-en.
Typer af enzymer
Den menneskelige krop inkluderer seks hovedgrupper eller klasser af enzymer.
oxidoreduktaser øge hastigheden for oxidations- og reduktionsreaktioner. I disse reaktioner, også kaldet redoxreaktioner, opgiver en af reaktanterne et par elektroner, som en anden reaktant får. Det siges, at elektronpar-donoren er oxideret og fungerer som et reduktionsmiddel, medens elektronparparamodtageren reduceres kaldes oxidationsmiddel. En mere ligefrem måde at sætte dette på er, at der ved denne slags reaktioner flyttes oxygenatomer, hydrogenatomer eller begge dele. Eksempler inkluderer cytochromoxidase og lactatdehydrogenase.
transferaser hastighed langs overførslen af grupper af atomer, såsom methyl (CH3acetyl (CH3CO) eller amino (NH2) grupper fra et molekyle til et andet molekyle. Acetatkinase og alanindeaminase er eksempler på transferaser.
hydrolaser fremskynde hydrolysereaktioner. Hydrolysereaktioner bruger vand (H2O) for at opdele en binding i et molekyle for at skabe to datterprodukter, sædvanligvis ved at anbringe -OH (hydroxylgruppen) fra vandet til det ene af produkterne og et enkelt -H (hydrogenatom) til det andet. I mellemtiden dannes et nyt molekyle fra atomerne, der er forskudt af -H og -OH-komponenterne. Fordøjelsesenzymerne lipase og sucrase er hydrolaser.
Lyaser forbedre hastigheden for tilsætning af en molekylær gruppe til en dobbeltbinding eller fjernelse af to grupper fra nærliggende atomer for at skabe en dobbeltbinding. Disse fungerer som hydrolaser, bortset fra at den fjernede komponent ikke er forskudt af vand eller dele af vand. Denne klasse af enzymer inkluderer oxalatdekarboxylase og isocitratlyase.
Isomeraser fremskynde isomeriseringsreaktioner. Dette er reaktioner, hvor alle de originale atomer i reaktanten bibeholdes, men arrangeres til dannelse af en isomer af reaktanten. (Isomerer er molekyler med den samme kemiske formel, men forskellige arrangementer.) Eksempler inkluderer glucose-phosphatisomerase og alanin racemase.
ligaser (også kaldet synthetaser) øger hastigheden for sammenføjning af to molekyler. De opnår normalt dette ved at bruge energi, der stammer fra nedbrydningen af adenosintrifosfat (ATP). Eksempler på ligaser inkluderer acetyl-CoA-syntetase og DNA-ligase.
Enzyminhibition
Ud over temperatur- og pH-ændringer kan andre faktorer resultere i, at enzymernes aktivitet formindskes eller lukkes. I en proces kaldet en allosterisk interaktion ændres enzymets form midlertidigt, når et molekyle binder til en del af det væk fra hvor det slutter sig til reaktanten. Dette fører til et tab af funktion. Undertiden er dette nyttigt, når selve produktet fungerer som den allosteriske inhibitor, fordi dette normalt er et tegn på, at reaktionen er gået til det punkt, hvor yderligere produkt ikke længere er påkrævet.
Ved kompetitiv inhibering konkurrerer et stof kaldet en regulerende forbindelse med reaktanten om bindingsstedet. Dette svarer til at forsøge at sætte flere arbejdsnøgler i den samme lås på samme tid. Hvis nok af disse regulatoriske forbindelser slutter sig til en tilstrækkelig høj mængde af det tilstedeværende enzym, bremser det eller lukker reaktionsvejen. Dette kan være nyttigt i farmakologi, fordi mikrobiologer kan designe forbindelser, der konkurrerer med bindingsstederne for bakterielle enzymer, hvilket gør det meget sværere for bakterierne at forårsage sygdom eller overleve i den menneskelige krop, periode.
Ved ikke-konkurrencedygtig inhibering binder et inhiberende molekyle sig til enzymet på et andet sted end det aktive sted, svarende til hvad der sker i en allosterisk interaktion. Irreversibel inhibering sker, når hæmmeren permanent binder til eller markant nedbryder enzymet, så dets funktion ikke kan komme sig. Nervegas og penicillin bruger begge denne type hæmning, omend med massivt forskellige intentioner i tankerne.