Indhold
- Hydrogenbindingsdannelse
- Egenskaber ved brintobligationer
- Biologisk betydning af dannelse af hydrogenbinding
- Hydrogenbindingsdannelse i vand
- Hydrogenbindingsdannelse i proteiner
En hydrogenbinding dannes, når den positive ende af et molekyle tiltrækkes af den negative ende af et andet. Konceptet ligner magnetisk tiltrækning, hvor modsatte poler tiltrækker. Brint har en proton og en elektron. Dette gør brint til et elektrisk positivt atom, fordi det har en mangel på elektroner. Den søger at tilføje en anden elektron til sin energiskal for at stabilisere den.
Hydrogenbindingsdannelse
To udtryk er vigtige for at forstå, hvordan brintbindingen dannes: elektronegativitet og dipolen. Elektronegativitet er målet for et atoms tendens til at tiltrække elektroner til sig selv for at danne en binding. En dipol er en adskillelse af positive og negative ladninger i et molekyle. En dipol-dipol-interaktion er en attraktiv kraft mellem den positive ende af et polært molekyle og den negative ende af et andet polært molekyle.
Brint tiltrækkes oftest af flere elektronegative elementer end sig selv, såsom fluor, kulstof, nitrogen eller ilt. En dipol dannes i et molekyle, når brint beholder den mere positive ende af ladningen, mens dens elektron trækkes ind mod det elektronegative element, hvor den negative ladning vil være mere koncentreret.
Egenskaber ved brintobligationer
Hydrogenbindinger er svagere end kovalente eller ioniske bindinger, fordi de let dannes og brydes under biologiske forhold. Molekyler, der har ikke-polære kovalente bindinger, danner ikke hydrogenbindinger. Men enhver forbindelse, der har polære kovalente bindinger, kan danne en hydrogenbinding.
Biologisk betydning af dannelse af hydrogenbinding
Dannelsen af brintbindinger er vigtig i biologiske systemer, fordi bindingerne stabiliserer og bestemmer strukturen og formen for store makromolekyler, såsom nukleinsyrer og proteiner. Denne type binding forekommer i biologiske strukturer, såsom DNA og RNA. Denne binding er meget vigtig i vand, fordi dette er den kraft, der findes mellem vandmolekyler for at holde dem sammen.
Hydrogenbindingsdannelse i vand
Både som en væske og som fast is giver dannelsen af hydrogenbinding mellem vandmolekylerne den attraktive kraft til at holde molekylmassen sammen. Intermolekylær brintbinding er ansvarlig for det høje kogepunkt for vand, fordi det øger den energi, der kræves for at bryde bindingerne, inden kogningen kan begynde. Hydrogenbinding tvinger vandmolekyler til at danne krystaller, når det fryser. Da de positive og negative ender af vandmolekylerne skal orientere sig i en matrix, der tillader de positive ender at tiltrække molekylernes negative ender, er gitteret eller rammen af iskrystallen ikke så tæt indgrebet som den flydende form og tillader is at flyde i vand.
Hydrogenbindingsdannelse i proteiner
Proteins 3-D-struktur er meget vigtig i biologiske reaktioner, såsom dem, der involverer enzymer, hvor formen af et eller flere proteiner skal passe ind i åbninger i enzymer meget som en låse- og nøglemekanisme. Hydrogenbinding giver disse proteiner mulighed for at bøje, folde og passe ind i forskellige former efter behov, hvilket bestemmer proteinets biologiske aktivitet. Dette er meget vigtigt i DNA, fordi dannelsen af brintbindinger tillader molekylet at antage sin dobbelte spiraldannelse.