Indhold
- TL; DR (for lang; læste ikke)
- Molekylær bevægelse og temperaturens rolle
- Effekt af frysning på enzymaktivitet
- Enzymstruktur
- Kogning og denaturering
Enzymer er kritiske for alt liv, fordi de katalyserer kemiske reaktioner, der ellers ville finde sted for langsomt til at understøtte livet. Det er vigtigt, at de hastigheder, med hvilke enzymer er i stand til at katalysere deres målreaktioner, og evnen hos enzymer til at opretholde deres struktur er meget afhængig af temperaturen. Som et resultat kan frysning og kogning have betydelige virkninger på enzymaktiviteten.
TL; DR (for lang; læste ikke)
Kogning nedbryder enzymer, så de ikke længere fungerer. Under frysning forhindrer krystallisation enzymer i at fungere.
Molekylær bevægelse og temperaturens rolle
For at forstå, hvordan frysning påvirker enzymaktivitet, er det først nødvendigt at forstå effekten af temperaturen på molekylerne, der er substraterne for enzymkatalyse. Inden i celler er substratmolekyler i konstant tilfældig bevægelse, kendt som brownisk bevægelse, som et resultat af kollisioner mellem substratmolekyler og individuelle vandmolekyler. Når temperaturen stiger, øges hastigheden af denne tilfældige molekylære bevægelse også, da molekyler har mere vibrationsenergi ved højere temperaturer. Den hurtigere bevægelse øger hyppigheden af tilfældige kollisioner mellem molekyler og enzymer, hvilket er vigtigt for enzymaktivitet, da enzymer afhænger af deres substratmolekyler, der kolliderer i dem, inden en reaktion kan forekomme.
Effekt af frysning på enzymaktivitet
Ved meget kolde temperaturer dominerer den modsatte virkning - molekyler bevæger sig langsommere, hvilket reducerer hyppigheden af enzym-substratkollisioner og reducerer derfor enzymaktiviteten. På frysepunktet aftager molekylær bevægelse drastisk, når fast dannelse forekommer, og molekyler låses i stive krystallinske formationer. Inden for disse faste krystaller har molekyler langt mindre bevægelsesfrihed sammenlignet med de samme molekyler i et flydende arrangement. Som et resultat er enzym-substratkollisioner ekstremt sjældne, når frysningen forekommer, og enzymaktiviteten er næsten nul under frysningen.
Enzymstruktur
Selvom stigende temperatur resulterer i højere enzymaktivitetshastigheder, er der en øvre temperaturgrænse, ved hvilken enzymer kan fortsætte med at fungere. For at forstå, hvorfor dette er tilfældet, skal enzymernes struktur og funktion overvejes. Enzymer er proteiner, der består af individuelle aminosyrer, der holdes sammen i en tredimensionel struktur ved kemiske bindinger mellem aminosyrer. Denne tredimensionelle struktur er kritisk for enzymaktivitet, da enzymer er struktureret til at danne en fysisk "pasform" omkring deres underlag.
Kogning og denaturering
Ved temperaturer omkring kogning begynder de kemiske bindinger, der holder strukturen af enzymer sammen, ned. Det resulterende tab af tredimensionel struktur får enzymer til ikke længere at passe til deres målsubstratmolekyler, og enzymer holder helt op med at fungere. Dette tab af struktur, kendt som denaturering, er irreversibelt - når enzymer er opvarmet så meget, at de kemiske bindinger, der holder dem sammen, nedbrydes, dannes de ikke spontant igen, hvis temperaturerne falder. Dette er i modsætning til frysning, hvilket ikke påvirker enzymstrukturen - hvis temperaturerne øges efter frysning, gendannes enzymaktiviteten.