Indhold
Katalaseenzymet er en af de mest effektive enzymer, der er kendt, da hvert enzym kan udføre næsten 800.000 katalytiske begivenheder pr. Sekund. Den centrale katalasefunktion er at beskytte celler mod hydrogenperoxid (H2O2) molekyler ved at omdanne dem til ilt (O2) og vand (H2O). H2O2 kan skade DNA.
Catalase dannes af fire individuelle dele eller monomerer, der vikles ind i et håndvægtsformet enzym. Hver monomer har et katalytisk centrum, der indeholder et heme-molekyle, der binder ilt. Hver monomer binder også et molekyle af NADPH, som beskytter selve enzymet mod de skadelige virkninger af H2O2.
Catalase fungerer bedst ved en pH-værdi på 7 og er meget rigeligt i peroxisomer, som er poserne inde i en celle, der nedbryder giftige molekyler.
Catalase Structure: All Four One og one for all
Catalase er et firedelt enzym eller en tetramer. Fire monomerer vikles omkring hinanden for at danne et håndvægtsformet enzym. Hver monomer har fire domæner eller dele - lignende kropsdele, der gør forskellige ting.
Det andet domæne er det, der indeholder heme-gruppen. Det tredje domæne er kendt som indpakningsdomænet, og det er her de fire monomerer vikles omkring hinanden for at danne en tetramer.
Mange saltbroer eller ioniske interaktioner mellem positivt og negativt ladede aminosyresidekæder holder de fire monomerer sammen. Monomererne væver sig omkring hinanden, hvilket gør tetramer-enzymet meget stabilt.
Det bærer værktøjer
Hver monomer i katalase-tetramer indeholder en hemmegruppe. Hemmegrupper er skiveformede molekyler, der har et jernatom i midten, som binder ilt. Hæmmet er begravet midt i det katalytiske domæne af hver monomer. Hver katalase-monomer binder også et NADPH-molekyle, men på dens overflade.
NADPH er der for at beskytte enzymet mod H2O2 (brintperoxid), som det skal katalysere. En H2O2 molekyle kan blive et superoxidmolekyle, som er to oxygenatomer bundet til hinanden, hvor den ene har et ekstra elektron, der er meget reaktivt - hvilket betyder, at det kan interagere med elektronerne i kemiske bindinger på andre molekyler og bryde disse bindinger.
Det er så hurtigt
Oxygenradikaler, såsom H2O2, produceres ved normale cellulære processer. Da de er farlige for cellen, skal de omdannes til godartede molekyler.
Catalase er en af de hurtigst kendte enzymer. Hver monomer i katalase-tetramer kan udføre næsten 200.000 katalytiske begivenheder pr. Sekund. Da en tetramer har fire monomerer, kan hvert katalaseenzym foretage næsten 800.000 katalytiske begivenheder pr. Sekund.
Catalase har brug for dette effektivitetsniveau, fordi H2O2 er farlig for cellen. Catalase-enzymer akkumuleres i poser kaldet peroxisomer i en celle. Peroxisomer er vesikler, der nedbryder molekyler, der er giftige for cellen, herunder iltradikaler såsom H2O2.
Neutral pH
Forskere har undersøgt aktiviteten af katalase ved en pH-værdi på 7,4 og ved 25 grader Celsius (77 grader Fahrenheit). Den optimale pH-værdi for katalasereaktionen er omkring 7, så en måde, hvorpå forskere stopper katalaseaktivitet i et reagensglas, er at ændre pH ved at tilsætte en stærk syre eller en stærk base.
I cellen akkumuleres katalase i peroxisomer, som har forskellige pH-værdier, når de måles i forskellige celler. Tidsskriftet “IUBMB Life” rapporterede, at peroxisomer har vist sig at have pH-værdier, der spænder fra 5,8-6,0, 6,9-7,1 og 8,2.
Således kan forskellige peroxisomer indeholde forskellige mængder katalase eller tænde eller slukke katalasen afhængigt af hvordan de regulerer deres indre pH-niveau.