Indhold
- Hvad er enzymer, nøjagtigt?
- Hvordan fungerer enzymer?
- Lås og nøglemodel
- Hvad påvirker enzymfunktionen?
- Hvad er koenzymer og kofaktorer?
Uden bevidst tanke fra dig gennemgår billionerne af celler i din krop et enormt antal kemiske reaktioner, der holder dig i live og i balance. Selv om disse reaktioner kan ske på egen hånd, givet nok tid, ville denne hastighed ikke være næsten hurtig nok til at kræve den menneskelige krop.
Som et resultat hjælpes næsten alle biokemiske reaktioner af specialiserede proteiner, der kaldes enzymer, som er biologiske katalysatorer der kan gøre reaktioner over en million gange hurtigere.
Skræddersyningen af enzymer er meget høj; de fleste af de hundreder af kendte enzymer kan kun katalysere en reaktion, og de fleste reaktioner kan kun katalyseres af et specifikt enzym.
Hvad er enzymer, nøjagtigt?
Selvom nukleinsyre molekyle RNA (ribonukleinsyre) kan undertiden fungere som en ikke-enzymkatalysator, ægte enzymer er proteiner, hvilket betyder, at de består af lange kæder af aminosyrer der er foldet ind i en bestemt form. Der er 20 aminosyrer i naturen, som din krop kræver i en vis mængde.
Din krop kan fremstille omkring halvdelen af disse, mens de andre skal indtages i kosten. De, du skal spise, kaldes essentielle aminosyrer.
Aminosyrer har alle et centralt carbonatom forbundet til en carboxylsyregruppe (-COOH), en amino (-NH2) -gruppe og en sidekæde, normalt betegnet "-R" i kemiske diagrammer.
Sidekæden bestemmer aminosyrens unikke opførsel. Ordenen af aminosyrer i et protein kaldes dens primær struktur. En streng aminosyrer kaldes a polypeptid; normalt når et molekyle omtales som sådan, er det ikke et komplet, funktionelt protein, men et stykke af et.
Aminosyrestrenger kan arrangere sig i enten spirallignende eller arklignende formationer; dette kaldes proteiner sekundær struktur. Hvordan molekylet i sidste ende arrangerer sig i tre dimensioner, stort set som et resultat af elektriske interaktioner mellem aminosyrer i forskellige dele af molekylet, kaldes tertiær struktur.
Som med så mange ting i den naturlige verden, passer form til funktion; det vil sige, formen af et enzym bestemmer dets nøjagtige opførsel, herunder hvor stærkt det "søger" et bestemt substrat (det vil sige molekylet, som et enzym virker på).
Hvordan fungerer enzymer?
Hvordan udfører enzymer katalytisk aktivitet? Dette spørgsmål kan opdeles i to relaterede undersøgelser.
Én: hvordan, når det gælder den grundlæggende bevægelse af atomer, fremskynder enzymer reaktioner? Og to: hvilke særlige træk ved strukturen af enzymer gør det muligt for dette at ske?
Den måde, et enzym fremskynder en reaktionshastighed på, er ved at udjævne stien mellem start og slutning af reaktionen. I denne slags reaktioner Produkter (molekylerne, der er tilbage efter at reaktionen er slut) har en lavere total energi end reaktanter (molekylerne, der ændres til produkter under reaktionen).
For at få reaktionen til at rulle, skal produkterne imidlertid overvinde en energien "pukkel", kaldet aktiveringsenergi (E-en).
Forestil dig at være på en cykel en halv kilometer fra dit hus, et punkt, der er 100 lodrette fod over din indkørsel. Hvis vejen først klatrer 50 fod før du hurtigt falder 150 fod for at komme til indkørslen, er du naturligvis nødt til at pedalere et stykke tid, før du kan begynde at kaste. Men hvis vejstrækningen simpelthen består af en ensartet blid halvmil lang nedjustering, kan du kyst hele vejen.
Et enzym omdanner faktisk det første scenarie til det andet; Højdeforskellen er stadig 100 fod, men det samlede layout er ikke det samme.
Lås og nøglemodel
På niveauet for molekylært samarbejde beskrives enzymsubstratkomplekset ofte i form af et "lås og nøgle-forhold": Den del af enzymmolekylet, der binder til underlaget, kaldet aktivt sted, er formet, så det næsten perfekt passer ind i substratmolekylet.
Ligesom når man glider en nøgle ind i en lås og drejer den forårsager ændringer i låsen (såsom bevægelse af en dødbolt), opnår en katalysator enzymatisk aktivitet ved at få substratmolekylet til at ændre form.
Disse ændringer kan resultere i en svækkelse af kemiske bindinger i underlaget gennem mekanisk forvrængning, hvilket giver molekylet lige nok af et "push" eller en "twist" til at bevæge sig mod formen på det eventuelle produkt.
Produktet, der skal være, findes ofte i en overgangstilstand i mellemtiden, der ligner noget reaktant og noget som produktet.
En relateret model er induceret pasform koncept. I dette scenarie giver enzymet og underlaget ikke oprindeligt en perfekt lås-og-nøglepasning, men selve kendsgerningen for, at de kommer i kontakt medfører ændringer i formen på underlaget, der optimerer den fysiske enzym-substrat-interaktion.
Ændringen til underlaget gør det mere ligner et overgangstilstandsmolekyle, der derefter ændres til slutproduktet, når reaktionen bevæger sig fremad.
Hvad påvirker enzymfunktionen?
Selvom de er magtfulde, er enzymer, som alle biologiske molekyler, ikke uovervindelige. Mange af de samme tilstande, der beskadiger eller ødelægger andre molekyler, såvel som hele celler og væv, kan bremse enzymaktiviteten eller stoppe dem fra at arbejde helt.
Som du sandsynligvis ved, skal din kropstemperatur forblive i et smalt område (normalt ca. 97,5 til 98,8 grader Fahrenheit) for at du kan forblive sund. En af grundene hertil er, at enzymer holder op med at fungere korrekt, hvis kropstemperaturen stiger over dette niveau - hvad du opfatter som en feber.
Sterkt sure forhold kan også forstyrre enzymets kemiske bindinger. Sådanne temperatur- og pH-relaterede skader kaldes denaturering af enzymet.
Som du måske forventer, har en stigning i mængden af enzym en tendens til at fremskynde en reaktion endnu mere, mens et fald i enzymkoncentrationen bremser det.
Tilsvarende tilføjer mere substrat, mens mængden af enzym holdes den samme, en reaktion hurtigere, indtil enzymet er "maxed out" og ikke kan tage sig af alt det tilstedeværende substrat.
Hvad er koenzymer og kofaktorer?
Sig, at du tager på en langrend fundraising-cykeltur og støttes undervejs af venner, der giver dig drinks og frisk tøj fra en varevogn.
Dine venner har brug for deres egen støtte under rejsen, såsom gas til køretøjet og mad til besætningen.
Hvis din tur kan tænkes som en "reaktion", og varebilbesætningen er "enzymet", der "katalyserer" din rejse, kan madbutikker på ruten tænkes som coenzymer - inden for biokemi, stoffer, der ikke er enzymer, men er nødvendige for at enzymer bedst kan udføre deres arbejde.
Ligesom underlag binder coenzymes til det aktive sted af enzymer, hvor substratet binder, men de betragtes ikke som substrater i sig selv.
Koenzymer fungerer ofte som elektronbærere eller midlertidige dockingsteder for atomer eller funktionelle grupper, der overføres mellem molekyler i den samlede reaktion. cofaktorer er uorganiske molekyler, såsom zink, der hjælper enzymer i levende organismer, men i modsætning til coenzymer binder de sig ikke til det aktive sted for et enzym.
Eksempler på almindelige coenzymer inkluderer: