Sådan beregnes km

Indhold

• Michaelis-Menten-plot
• Lineweaver-Burk-plot

I biologiske reaktioner fungerer enzymer meget som katalysatorer, hvilket tilvejebringer alternative veje for reaktioner at forekomme og fremskynde den samlede proces. Et enzym fungerer inden i et substrat, og dets evne til at øge reaktionshastigheden afhænger af, hvor godt det binder til underlaget. Michaelis-konstanten, betegnet af K_M, er et mål for enzym / substrataffinitet. En mindre værdi indikerer strammere binding, hvilket betyder, at reaktionen når sin maksimale hastighed ved en lavere koncentration. K_M har de samme enheder som substratkoncentration og er lig med substratkoncentrationen, når reaktionshastigheden er halvdelen af ​​dens maksimale værdi.

Michaelis-Menten-plot

Hastigheden af ​​en enzymkatalyseret reaktion er en funktion af substratkoncentrationen. For at udlede et plot for en bestemt reaktion forbereder forskere adskillige prøver af substrat i forskellige koncentrationer og registrerer hastigheden af ​​produktdannelse for hver prøve. Et plot af hastighed (V) vs. koncentration () producerer en kurve, der klatrer hurtigt og nivelleres af med den maksimale hastighed, hvilket er det punkt, hvor enzymet fungerer så hurtigt, som det kan. Dette kaldes et mætningsdiagram eller Michaelis-Menten plot.

Ligningen, der definerer Michaelis-Menten-plot er:

V = (V_max ) ÷ (K_M +, denne ligning reduceres til V = V_max ÷ 2, så K_M er lig med koncentrationen af ​​underlaget, når hastigheden er halvdelen af ​​dens maksimale værdi. Dette gør det teoretisk muligt at læse K_M fra grafen.

Lineweaver-Burk-plot