Indhold
Selv de mindste molekyler eller organismer med hurtig reproduktionstid kan tage lang tid at fremstille det, du vil studere. For bakterier i en petriskål afhænger reaktionshastigheden af, hvor meget af reaktanten der er, samt tilstedeværelsen af enzymer. Uanset hvad der er tilfældet, kan du bruge ligninger til at bestemme hastigheden af disse biokemiske reaktioner.
Enzymkinematik
I kemi, reaktionshastigheder er beskrevet ved anvendelse af k-værdier der måler, hvor hurtigt en reaktion opstår fra reaktanter til produkter. For reaktioner, der bruger katalysatorer, biologiske forbindelser, der fremskynder reaktionshastigheden, hastigheden, kkat, giver dig mulighed for at bestemme reaktionens maksimale hastighed. Det maksimal reaktionshastighed, Vmax, fortæller dig, hvor mange molekyler der omdannes til reaktionsproduktet, når enzymet fuldstændigt opløser sig selv.
Enzymer opnår disse høje hastigheder ved at sænke aktiveringsenergien i en reaktion, den mængde energi, der kræves for at reaktionen skal finde sted. Når et enzym binder til underlaget, molekylet eller forbindelserne, du observerer, danner det et enzym-substratkompleks. De påvirker ikke direkte hvor meget af den reaktant eller produktforbindelser du har, og de afhænger også af andre faktorer som koncentration af enzymet, temperatur pH og styrke mellem ioniske bindinger.
KCAT ligning
Reaktionshastighed giver dig mulighed for at skrive ligninger for at bestemme, hvordan forskellige mængder af reaktanter fører til, hvor meget produkter du har. For en grundlæggende reaktion på xA + yB → zC (det vil sige konvertering x mol af EN med y mol af B udbytter z mol af C), ville kursens ligning være r = k m x n_for reaktionshastigheden _r, hastighedskonstant k og molære koncentrationer af EN og B betegnet med parenteserne. M og n er eksponenter, som du bestemmer gennem eksperimenter, der måler, hvor hurtigt en reaktion opstår. F
For det specifikke tilfælde af en enzymkatalyseret reaktion den oprindelige hastighed v0 er v0 = kkat/ km for indledende reaktionshastighed v0. Denne hastighed fortæller dig hastigheden for katalyse i dette kkat formel. Km er Michaelis-Menten konstant, som du enten kan måle eksperimentelt eller beregne som substratkoncentration til halvdelen af den maksimale hastighed.
Konstanten får sit navn fra Michaelis-Menten ligning v0 = vmax x / (Km + ) til underlagskoncentration og maksimal hastighed vmax fortæller dig, hvor hurtig en enzymatisk reaktion. Når du beregner kkat, kan du også skrive v0 = kkat x x / Km som en generel fremgangsmåde til reaktionshastighed for koncentrationer af enzym og substrat og , henholdsvis.
Andre KCAT-ligningsmetoder
Disse forskellige ligninger giver dig mulighed for at bruge det, der er mest passende til det formål, du har brug for, uanset om det er bakteriens reproduktionshastighed eller antændelseshastigheden mellem brændstof og gas. Du kan endda bruge disse ligninger til at kombinere både eksperimentelle observationer med teoretiske modeller og beregninger. Du kan lære om betydningen af Michaelis Menten-ligningsmetoder gennem disse forskellige måder at definere reaktionshastighed på.
Det kkat ligning tjener grundlaget for at skabe bioreaktorer. Dette er systemer, der lader mikroorganismer vokse i et optimalt miljø, et der kan producere så meget produkt som muligt. Bioreaktorer bruges endda til fremstilling af gærede fødevarer i nogle asiatiske lande.
Det er generelt meget vanskeligt eller umuligt at bestemme betydningen af Km uden mere information. Forskere bruger forholdet kcat / Km at måle, hvor specifikt og effektivt et enzym binder til et underlag. Dette forhold, kendt som specificitetskonstanten kSP, lader dig reformere Michaelis-Menten-ligningen som v = kSP/ (1 + kSP/ kkat) at måle mere nøjagtige værdier af kSP.