Indhold
- Generel aminosyreinfo
- Den grundlæggende struktur af aminosyrer
- Kategorier af aminosyrer
- Hydrofobe aminosyrer
- Hydrofile aminosyrer
- Opladede aminosyrer
- Amfipatiske aminosyrer
Aminosyrer er en af de fire vigtigste makromolekyler i livet, de andre er kulhydrater, lipider og nukleinsyrer. De tjener primært som de monomere enheder af proteiner. De 20 naturligt forekommende aminosyrer findes i alle levende ting, fra bakterier til mennesker.
Da aminosyrer fremstiller proteiner og proteiner, der tegner sig for det meste af din kropsmasse, er disse syrer bogstaveligt talt de ting, hvorfra mennesker (og andre dyr) er lavet.
Mangler i en eller flere aminosyrer kan føre til ufuldstændige eller dårligt konstruerede væv og antages også at spille en rolle i tilførslen af nogle kræftformer.
Generel aminosyreinfo
Den menneskelige krop er i stand til at syntetisere 10 af disse syrer, men de andre 10 skal fås fra diætkilder og kaldes derfor essentielle aminosyrer. Disse tilbydes undertiden som essentielle aminosyretilskud.
Aminosyrer, som kroppen kan fremstille kaldes ikke-essentielle aminosyrer, et noget vildledende udtryk, da kroppen faktisk kræver dem.
Hver aminosyre har både en forkortelse med én bogstav og en forkortelse på tre bogstaver (f.eks. tyrosin går af både "tyr" og "Y"). Nogle gange ændres aminosyrer, efter at de allerede er blevet inkorporeret i proteiner (et eksempel er hydroxylering af prolin).
Aminosyrer er blevet populære i kosttilskud blandt mennesker, der er interesseret i generel sundhed og dem, der håber at opbygge muskelmasse gennem en kombination af vægttræning og ernæringsmæssige interventioner.
Den grundlæggende struktur af aminosyrer
Den universelle struktur af alle aminosyrer er et centralt carbonatom, der har en carboxyl gruppe, en aminogruppe, a brintatom og en "R" sidekæde der varierer fra aminosyre til aminosyre bundet til den.
Det carboxylgruppe består af et carbonatom dobbeltbundet til et oxygenatom og også bundet til en hydroxyl (-OH) gruppe. Det kan repræsenteres som -CO (OH) og dets dette, der tjener disse forbindelser betegnelsen "syre", da hydrogenatom i hydroxylkomponenten let doneres, hvilket efterlader en -CO (O-) gruppe.
De 20 aminosyrer, der findes i naturen, kaldes alfa-aminosyrer fordi amino (-NH2) -gruppen er bundet til alfa-carbonatomet i carboxylsyren, som er carbonet ved siden af -CO (OH) -gruppen. Dette carbon er også det "centrale" carbon beskrevet ovenfor.
Aminosyrer varierer i masse fra 75 gram pr. Mol (glycin) til 204 gram pr. Mol (tryptophan), og er i gennemsnit mindre end sukkerglukosen (180 gram pr. Mol).
Hvis hver aminosyre blev observeret med samme frekvens i naturen, ville hver af dem tegne sig for ca. 5 procent af aminosyrerne i proteinstrukturer (100 procent divideret med 20 aminosyrer = 5 procent pr. Aminosyre).
I virkeligheden varierer disse forekomstfrekvenser fra lidt over 1,2 procent (tryptophan og cystein) til lidt under 10 procent (leucin).
Kategorier af aminosyrer
Det "R" sidekæder, eller blot R-kæder, falder ind i forskellige underkategorier, som både beskriver og bestemmer den biokemiske opførsel af aminosyren som helhed. Et almindeligt skema kategoriserer aminosyrer som hydrofob, hydrofile (eller polær), opladet eller amfifatisk.
hydrofobisk stammer fra det græske for "frygt for vand", og disse otte aminosyrer er så mærket, fordi deres sidekæder er upolære, hvilket betyder, at de hverken bærer en nettoelektrostatisk ladning eller en asymmetrisk fordelt ladning. Som et resultat af denne egenskab findes hydrofobe aminosyrer typisk i det indre af proteiner, der er "sikre" mod vand.
Tilsvarende disse syrer hydrofile peers har en tendens til at samles på de ydre overflader af proteiner. Charged og amfifatisk molekyler viser i mellemtiden deres egne charmer og særegenheder.
Følgende er en liste over individuelle aminosyrer sammen med nogle af deres kendetegn. De præsenteres i rækkefølge efter deres forkortelser med én bogstav for at lette referencen, men hvis du vælger at prøve at huske navnene på aminosyrerne, skal du bruge uanset grupperingskema eller andet trickery, der gør denne opgave så let som muligt.
Hydrofobe aminosyrer
Disse otte aminosyrer er generelt grupperet og kaldes undertiden "ikke-polær" i stedet for hydrofobe, selvom de i det væsentlige betyder den samme ting. De deltager i det indre af proteiner i van der Waals interaktioner, der er som kovalente eller ioniske bindinger, men meget svagere og mere forbigående.
Tryptophan er undertiden inkluderet i denne gruppe, men det er faktisk amfipatisk.
Hydrofile aminosyrer
Disse aminosyrer kaldes ofte "polære, men uladede." De peber de ydre overflader af proteiner og recoiler ikke i nærværelse af vand.
Opladede aminosyrer
Disse forbindelser opfører sig meget som hydrofile (polære) aminosyrer, idet de let interagerer med vand, men de har en nettoladning på +1 eller -1. Dette gør dem til syrer (protondonorer) eller baser (protonacceptorer) ved pH eller surhed i den menneskelige krop.
Amfipatiske aminosyrer
"Amfipatisk" oversættes groft til "følelse af begge" på græsk, og disse aminosyrer kan fungere som både ikke-polær (hydrofob) og polær (hydrofil), næsten som en softball-spiller, der ikke er en superstjernekande eller dej, men kan fungere kapabelt i begge roller i en sport, hvor de fleste spilleres kapacitet er meget specialiseret.
De bærer ikke en nettoladning, men fordelingen af elektrisk ladning langs R-kæderne for disse aminosyrer er markant asymmetrisk.